I ligami disulfati sò una parte indispensabile di a struttura tridimensionale di parechje proteine. Questi ligami covali si ponu truvà in quasi tutti i peptidi extracolari è e molécule di proteine.
Un ligame disulfatu hè furmatu quandu una atapulazione di zuppa cysteine forma un bond unicu di una sola mità di a mità di u cistine di zolfore à a proteine. Questi ligami aiutanu à stabilizzà e proteine, soprattuttu quelli secreti da e cellule.
A furmazione eficiente di i limiti di disulputs implica parechji aspetti aspettate cum'è gestione adatta, a prutezzione di l'amino accid residenti, è metudi di partenza.
E peptidi eranu griftati cù bonds di disuffie
U organismu di Guituo hà una tecnulugia di i ringlifiu maturu. Se a peptide cuntene solu un paru di cys, a furmazione di u bond hè direttamente. Pepettidi sò sintetizzati in fasi solidi o liquidi,
Era dopu ossidata in una soluzione PH8-9. A sintesi hè relativamente cumplessa quandu duie o più coppie di bonds disulfati anu da esse furmati. Eppuru chì a furmazione di a bond hè di solitu finita in u schema sinteticu, a volte l'intruduzione di i disturbi preformati hè vantagevule di catene di pepede o allungà. Bzl hè un gruppu di prutezzione, meb, mob, TBob, TTB, TMTR, ACM, NPS. Utilizatu usa in simbici. Spicializemu in sintesi di pepesi di disulfide cumprese:
1. Dui coppie di bonds disulfide sò furmati in a molécula è duie coppie di bonds disulfati sò furmati trà e molécule
2. Trè coppie di bonds disulfati sò furmati in a molécula è trè coppie di bonds disulfati sò furmati trà e molécule
3. Sintesi di l'insulina polipeptide, induve duie coppie di bonds disulfati sò furmati trà e diverse sequenze di peptida
4. Sintesi di trè coppie di peptidi di disuffide
Perchè u gruppu di Amino di Cysteinil (cys) cusì speciale?
A catena laterale di cys hà un gruppu reattivu assai attivu. I trapoli idrogenu in stu gruppu sò facati facilmente sustituati da radicali liberi è altri gruppi, è cusì ponu facilità ligà covesente cù altre moliche.
I ligami disulfati sò una parte impurtante di a struttura 3D di parechje proteine. I ligami di u ponte di disulfide ponu riduce l'elasticità di u Peptide, aumentanu a rigidità, è riduce u numeru di stampi putenziali. Questa limitazione di l'imagine hè essenziale per l'attività biologica è a stabilità strutturale. U so sustitutu pò esse drammatichi per a struttura generale di a proteina. L'amino hydrophobic cum'è rugiada, Ile, a val sò un stabilizzatore di Helix. Perchè stabilizà u ligame di disulfide α-helice di a furmazione di cistine ancu se i cistini ùn formanu micca bonds disulfsi. Vale à dì chì tutti i residui sò stati in u statu ridutta, (-sh, portendu gruppi di sulftydry gratuiti), un altu percentuale di frammenti helichi seria pussibule.
I legame disulbni furmati da i ciisteini sò durabili à a stabilità di a struttura terziaria. In a maiò parte di i ponti in S-S biglietti trà i legami sò necessarii per a furmazione di e strutture quatrnarie. A volte i residui di u cipiu chì formanu bonds disulfide sò assai luntani in a struttura primaria. A topologia di i legamenti disulfli hè a basa per l'analisi di a struttura primaria primaria di prute. I residui di i ciisin di i proteini omologi sò assai conservi. A solu triptofanu era statisticamente più cunservata da u cistine.
U cinquiinu hè situatu in u centru di u situ cataltificu di u thiolase. U cistine pò formà acy intermediati direttamente cù u sustrato. A forma ridutta agisce cum'è un "buffer di zuppu" chì mantene u ciisinu in a proteina in u statu ridutta. Quandu u PH hè bassu, l'equilibriu favurisce a forma di u ridutta, mentre chì l'ambienti di l'ambienti di l'alcaline hè di più propensu à a forma -sr, è r hè qualcosa di l'atomu di idrogenu.
U cistine pò ancu reagisce cù i perosside di idrogenu è i peroxi organici cum'è un detoxicante.
Tempu post: 2025-07-02