I ligami disulfuri sò una parte indispensabile di a struttura tridimensionale di parechje proteini.Questi ligami covalenti ponu esse truvati in quasi tutti i peptidi extracellulari è e molécule di prutezione.
Un legame disulfuru hè furmatu quandu un atomu di zolfo di cisteina forma un legame unicu covalente cù l'altra metà di l'atomu di zolfo di cistina in diverse pusizioni in a proteina.Questi ligami aiutanu à stabilizzà e proteini, in particulare quelli secreti da e cellule.
A furmazione efficiente di legami disulfuri implica parechji aspetti cum'è a gestione curretta di cisteine, a prutezzione di i residui di aminoacidi, i metudi di rimozione di i gruppi protettivi è i metudi di accoppiamentu.
I peptidi sò stati injertati cù ligami disulfuri
L'organismu Gutuo hà una tecnulugia di anellu di ligame disulfuru maturu.Se u peptide cuntene solu un paru di Cys, a furmazione di legami disulfuru hè simplice.I peptidi sò sintetizzati in fasi solidi o liquidi,
Dopu hè stata oxidata in una suluzione pH 8-9.A sintesi hè relativamente cumplessa quandu duie o più coppie di ligami disulfuri anu da esse furmatu.Ancu s'è a furmazione di u ligame disulfuru hè generalmente finita tardi in u schema sinteticu, qualchì volta l'intruduzioni di disulfuri preformati hè vantaghju per ligà o allungamentu di e catene peptidiche.Bzl hè un gruppu di prutezzione Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, etc., assai usatu in simbionti.Semu specializati in a sintesi di peptidi disulfuri cumpresi:
1. Dui pariglii di ligami disulfuri sò furmati in a molècula è dui pariglii di ligami disulfuri sò furmati trà e molécule.
2. Trè coppie di ligami disulfuri sò furmati in a molécula è trè coppie di ligami disulfuri sò furmati trà e molécule.
3. Insuline polypeptide sintesi, induve duie coppie di ligami disulfide sò furmati trà e diverse sequenze di peptide
4. Sintesi di trè coppie di peptidi disulfide-bonded
Perchè u gruppu cisteinil amino (Cys) hè cusì speciale?
A catena laterale di Cys hà un gruppu reattivu assai attivu.L'atomi di l'idrogenu in questu gruppu sò facilmente rimpiazzati da radicali liberi è altri gruppi, è cusì ponu facilmente formate ligami covalenti cù altre molécule.
I ligami disulfuri sò una parte impurtante di a struttura 3D di parechje proteini.Ligami di ponti di disulfuru ponu riduce l'elasticità di u peptide, aumentanu a rigidità, è riduce u nùmeru d'imaghjini potenziali.Questa limitazione di l'imaghjini hè essenziale per l'attività biologica è a stabilità strutturale.A so sustituzione pò esse drammatica per a struttura generale di a proteina.L'aminoacidi idrofobichi cum'è Dew, Ile, Val sò un stabilizzatore di l'helix.Perché stabilizza l'elica α del legame disolfuro di formazione di cisteina anche se la cisteina non forma legami disolfuro.Vale à dì, se tutti i residui di cisteina eranu in u statu ridottu, (-SH, purtendu gruppi sulfhydryl liberi), una alta percentuale di frammenti elicoidali saria pussibule.
I legami disulfuri formati da a cisteina sò durable à a stabilità di a struttura terziaria.In a maiò parte di i casi, i ponti SS trà ligami sò necessarii per a furmazione di strutture quaternari.A volte, i residui di cisteina che formano legami disulfuri sono distanti nella struttura primaria.A topologia di i ligami disulfuri hè a basa per l'analisi di l'omologia di a struttura primaria di a proteina.I residui di cisteina di e proteine omologhe sò assai conservati.Solu u triptofanu era statisticamente più cunservatu di a cisteina.
A cisteina si trova in u centru di u situ cataliticu di a tiolasi.A cisteina pò furmà acil intermediati direttamente cù u sustrato.A forma ridutta agisce cum'è un "buffer sulfuru" chì mantene a cisteina in a proteina in u statu ridutta.Quandu u pH hè bassu, l'equilibriu favurizeghja a forma ridutta -SH, mentri in l'ambienti alkalini -SH hè più propensu à esse oxidatu per furmà -SR, è R hè qualcosa di un atomu di l'idrogenu.
A cisteina pò ancu reagisce cù perossu di l'idrogenu è perossidi organici cum'è detoxicant.
Tempu di post: May-19-2023