Ci sò parechji tipi di peptidi transmembrana, è a so classificazione hè basatu annantu à e proprietà fisiche è chimiche, fonti, miccanismi di ingestione è applicazioni biomedicali.Sicondu e so proprietà fisiche è chimiche, i peptidi penetranti in a membrana ponu esse divisi in trè tippi: cationici, anfifili è idrofobi.I peptidi penetranti di membrana cationici e anfifili rappresentano l'85%, mentre i peptidi penetranti nella membrana idrofobici rappresentano solo il 15%.
1. Peptide penetrante di a membrana cationica
I peptidi transmembrana cationici sò cumposti da peptidi brevi ricchi di arginina, lisina è istidina, cum'è TAT, Penetratin, Polyarginine, P22N, DPV3 è DPV6.À mezu à elli, l'arginina cuntene guanidine, chì pò ligà l'idrogenu cù gruppi di l'acidu fosforicu negativu nantu à a membrana cellulare è mediate i peptidi transmembrana in a membrana sottu a cundizione di u valore fisiulogicu PH.I studii di l'oligarginina (da 3 R à 12 R) dimustranu chì a capacità di penetrazione di a membrana hè stata ottenuta solu quandu a quantità di arginina hè stata à 8, è a capacità di penetrazione di a membrana hà aumentatu gradualmente cù l'aumentu di a quantità di arginina.A lisina, ancu cationica cum'è l'arginina, ùn cuntene micca guanidine, cusì quandu esisti solu, a so efficienza di penetrazione di a membrana ùn hè micca assai alta.Futaki et al.(2001) truvaru chì un bonu effettu di penetrazione di a membrana puderia esse rializatu solu quandu u peptide penetrante di a membrana cellula cationica cuntene almenu 8 aminoacidi caricati positivamente.Ancu s'è i residui d'aminoacidi caricati positivamente sò essenziali per i peptidi penetrativi per penetrà in a membrana, altri aminoacidi sò ugualmente impurtanti, cum'è quandu W14 muta in F, a penetrabilità di Penetratin hè persa.
Una classa speciale di peptidi transmembrana cationichi sò sequenze di localizazione nucleari (NLS), chì sò custituiti da peptidi brevi ricchi di arginina, lisina è prolina è ponu esse trasportati à u nucleu attraversu u cumplessu di pori nucleari.L'NLS pò esse divisu in più in typing singulu è doppiu, custituitu da unu è dui gruppi di aminoacidi basi, rispettivamente.Per esempiu, PKKKRKV da u virus simian 40 (SV40) hè un NLS di typing unicu, mentre chì a proteina nucleare hè un NLS di doppia typing.KRPAATKKAGQAKKKL hè a sequenza curta chì pò ghjucà un rolu in a transmembrana di a membrana.Perchè a maiò parte di l'NLS anu un numeru di carica minore di 8, l'NLS ùn sò micca peptidi transmembrana efficaci, ma ponu esse peptidi transmembrana efficaci quandu ligati covalentemente à sequenze di peptidi idrofobici per furmà peptidi transmembrana anfifili.
2. Peptide transmembrana amphiphilic
I peptidi transmembrana anfifili sono costituiti da domini idrofili e idrofobi, che possono essere suddivisi in anfifili primari, anfifili α-elicoidali secondari, anfifili piegati β e anfifili arricchiti di prolina.
Peptidi di membrana di usura anfifili di tipu primariu in duie categorie, categurie cù NLS cunnessi covalentemente da una sequenza di peptidi idrofobici, cum'è MPG (GLAFLGFLGAAGSTMGAWSQPKKKRKV) è Pep - 1 (KETWWETWWTEWSQPKKRKV), Entrambi sò basati nantu à u segnale di localizzazione nucleare di PKSVKKR, idrofobico. dominio di MPG è legato alla sequenza di fusione della glicoproteina HIV 41 (GALFLGFLGAAGSTMG A), e il dominio idrofobico di Pep-1 è legato al cluster ricco di triptofano con alta affinità di membrana (KETWWET WWTEW).Tuttavia, i domini idrofobici di i dui sò cunnessi cù u signale di localizazione nucleare PKKKRKV attraversu WSQP.Un'altra classe di peptidi transmembrana anfifili primari hè stata isolata da proteine naturali, cum'è pVEC, ARF (1-22) è BPrPr (1-28).
I peptidi transmembrana anfifili secondari α-elica si legano alla membrana tramite eliche α, e i loro residui amminoacidi idrofili e idrofobici si trovano su diverse superfici della struttura elicoidale, come MAP (KLALKLALK ALKAALKLA).Per a membrana di usura anfifila di u tipu di plegamentu di beta peptide, a so capacità di furmà un fogliu pleated beta hè cruciale per a so capacità di penetrazione di a membrana, cum'è in VT5 (DPKGDPKGVTVTVTVTVTGKGDPKPD) in u prucessu di ricerca di a capacità di penetrazione di a membrana, utilizendu u tipu D. - l'analogi di mutazione di l'aminoacidu ùn puderanu micca formate un pezzu beta, a capacità di penetrazione di a membrana hè assai povera.In i peptidi transmembrana anfifili arricchiti in prolina, a poliprolina II (PPII) hè facilmente formata in acqua pura quandu a prolina hè assai arricchita in a struttura polipeptidica.PPII hè una helix à manca cù 3,0 residui d'aminoacidu per turnu, in uppusizione à a struttura standard di l'alfa-helix destra cù 3,6 residui di aminoacidi per turnu.I peptidi transmembrana anfifili arricchiti di prolina includenu peptide antimicrobicu bovinu 7 (Bac7), polipeptide sinteticu (PPR) n (n pò esse 3, 4, 5 è 6), etc.
3. Peptide penetrante di a membrana idrofobica
I peptidi transmembrana idrofobici cuntenenu solu residui di aminoacidi non polari, cù una carica netta menu di u 20% di a carica tutale di a sequenza di aminoacidi, o cuntenenu frazioni idrofobiche o gruppi chimichi chì sò essenziali per a transmembrana.Ancu se questi peptidi transmembrana cellulari sò spessu trascurati, esistinu, cum'è u fattore di crescita di fibroblasti (K-FGF) è u factor di crescita di fibroblasti 12 (F-GF12) da u sarcoma di Kaposi.
Tempu di post: 19-mar-2023