Sicondu u modu di cunnessione di l'aminoacidu è u zuccheru, u peptide di zuccaru pò esse divisu in quattru categurie: O glycosylation, C a N glycosylation, saccharification di rugiada è cunnessione GPI (glycophosphatidlyinositol).
1. N-glycosylation glycopeptides sò cumposti di N-acetamide glucose à l'estremità riduzzione di a catena glycan (Glc-Nac) ligata à l'atomu N nantu à u gruppu amide di a catena laterale di qualchi Asn in a catena peptidica, è l'Asn. capaci di ligà a catena glycan deve esse situatu in l'AsN-X-Ser /Thr (X! = P) in u mutivu furmatu da i residui.U zuccheru hè N-acetylglucosamine.
Glicopeptide strutturale modificato da N-glicosilazione
2. A struttura di O-glycosylation hè più simplice di N-glycosylation.Stu glycopeptide hè generalmente più cortu di u glycan, ma hà più tipi di N-glicosilazione.Ser è Thr pò esse generalmente glycosylated in a catena di peptide.Inoltre, ci sò glicopeptidi decorati cù tirosina, hydroxyl è hydroxyproline glycosylation.A pusizione di ligame hè l'atomu di l'ossigenu di l'idrossilu nantu à a catena laterale di u residuu.I zuccheri ligati sò galactose o N-acetylgalactosamine (Gal&GalNAc) o glucose/glucosamine (Glc/GlcNAc), mannose/mannosamine (Man/ManNAc), etc.
O-glycosylation modifica a struttura
3. Glycopeptide O-GlcNAC glycosylation ((N-acetylcysteine (NAC)) (glcnAcN-acetylglucosamine/acetylglucosamine)
Una sola glicosilazione di N-acetilglucosamina (GlcNAc) cunnetta i proteini O-GlcNAc à l'atomu di l'ossigenu di l'idrossilu di u residu di serina o treonina di una proteina.A glycosylation O-GlcNA hè un ornamentu di monosaccaridi O-GlcNAc senza estensione di glycan;Cum'è a fosforilazione di peptidi, a glicosilazione di O-GlcNAc di glicopeptidi hè ancu un prucessu di decoru di proteina dinamica.A dicurazione O-GlcNAc anormale pò causà una varietà di malatie cum'è diabete, malatie cardiovascular, tumuri, malatia d'Alzheimer è cusì.
Punti di glicosilazione di glicopeptidi
E strutture basiche di i catene di polipeptidi è di zuccaru sò ligati à e catene di proteine per ligami covalenti, è i siti chì liganu e catene di zuccaru sò chjamati siti di glycosylation.Siccomu ùn ci hè micca un mudellu per seguità a biosintesi di catene di zuccaru glycopeptide, diverse catene di zuccaru seranu attaccati à u stessu situ di glycosylation, purtendu à a chjamata inhomogeneità microscòpica.
Glicosilazione di glicopeptidi
1. Effettu di glycosylation glycopeptide nantu à l'efficacità di a terapia di e proteini terapeutichi
In u casu di e proteine terapii terapeutiche, a glicosilazione afecta ancu a mità di a vita è l'indirizzamentu di e droghe di proteina in vivo.
2. glycosylation glycopeptide soluble è proteini
I studii anu dimustratu chì e catene di zuccaru nantu à a superficia di e proteini ponu migliurà a solubilità moleculare di e proteine
3. Glycopeptide glycosylation è immunogenicità di prutezione
Da una banda, i catene di zuccaru nantu à a superficia di e prutezione ponu induce risposti immune specifichi.Per d 'altra banda, i catene di zuccaru ponu copre certe superfici nantu à a superficia di a proteina è riduce a so immunogenicità
4. Glycopeptide glycosylation chì aumenta a stabilità di a proteina
A glycosylation pò aumentà a stabilità di e proteine à diverse cundizioni di denaturazione (cum'è denaturanti, calore, etc.) è evite l'agregazione di proteini.À u listessu tempu, e catene di zuccaru nantu à a superficia di e proteine puderanu ancu copre parechji punti di degradazione proteolitica di e molécule di proteina, aumentendu cusì a resistenza di e proteine à proteinasi.
5. Glycopeptide glycosylation chì affetta l'attività biologica di e molécule di prutezione
A mutazione di a glicosilazione di a proteina pò ancu permette à e molécule di prutezione di furmà novi attività biologiche
Tempu di Postu: Aug-03-2023