Questi peptidi antimicrobichi sò stati urigginariamenti derivati da i sistemi di difesa di insetti, mammiferi, anfibii, etc., è includenu principalmente quattru categurie:
1. cecropin era urigginariamenti prisente in a linfa immune di Cecropiamoth, chì si trova principarmenti in altri insetti, è peptidi bactericidali simili sò ancu truvati in l'intestini di porcu.Sò tipicamente caratterizzati da una regione N-terminale fortemente alcalina seguita da un longu frammentu idrofobicu.
2. I peptidi antimicrobiali Xenopus (magainin) sò derivati da i musculi è u stomacu di ranocchi.A struttura di i peptidi antimicrobici xenopus hè stata trovata ancu esse elicoidale, in particulare in ambienti idrofobici.A cunfigurazione di l'antipeptidi di xenopus in strati di lipidi hè stata studiata da NMR in fase solida marcata N.Basatu annantu à u cambiamentu chimicu di a risonanza di l'acilamina, l'elice di l'antipeptidi di xenopus eranu superfici bistrate parallele, è puderanu cunverge per furmà una gabbia di 13 mm cù una struttura elicoidale periodica di 30 mm.
3. defensin I peptidi di difesa sò derivati da polymacrophages di cunigliu di neutrofilu policarioticu umanu cù lobuli nucleari cumpletu è cellule intestinali di l'animali.Un gruppu di peptidi antimicrobiali simili à i peptidi di difesa di i mammiferi sò stati estratti da l'insetti, chjamati "peptidi di difesa di l'insetti".A cuntrariu di i peptidi di difesa di i mammiferi, i peptidi di difesa di l'insetti sò attivi solu contr'à i batteri Gram-positivi.Ancu peptidi di difesa di l'insetti cuntenenu sei residui di Cys, ma u metudu di disulfide bonding à l'altri hè diversu.U modu di ligame di u ponte di disulfuru intramolecular di peptidi antibacterial estratti da Drosophila melanogast era simile à quellu di i peptidi di difesa di e piante.In cundizioni di cristalli, i peptidi di difesa sò prisentati cum'è dimeri.
4.Tachyplesin hè derivatu da i granchi di ferru di cavallu, chjamatu cavallu.Studi di cunfigurazione mostranu chì adopta una cunfigurazione antiparallela B-folding (pusizioni 3-8, pusizioni 11-16), in qualeβ-angle hè cunnessu à l'altri (8-11 pusizioni), è dui ligami disulfide sò generati trà e pusizioni 7 è 12, è trà e pusizioni 3 è 16.In questa struttura, l'aminoacidu idrofobicu si trova nantu à una parte di u pianu, è i sei residui cationici appariscenu nantu à a cuda di a molécula, cusì a struttura hè ancu biofila.
Ne segue chì quasi tutti i peptidi antimicrobiali sò cationichi in natura, ancu s'elli varienu in lunghezza è altezza;À a fine alta, sia in forma di alfa-helical oβ-folding, struttura bitropic hè a funzione cumuna.
Postu tempu: Apr-20-2023